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蛋白质的盐析反应，加饱和硫酸铵，生成沉淀，静置，然后倒出少量混浊沉淀，加水，沉淀溶解。原因：硫酸铵使蛋白质发生盐析，是可逆沉淀，加水后可以溶解。
蛋白质的沉淀与变性实验报告结果：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件，不致互相凝集。然而除掉这两个稳定因素（如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂）蛋白质便容易凝集析出。
可逆沉淀反应：沉淀反应发生后，蛋白质分子内部结构并没有发生大的或者显著变化。在沉淀因素去除后，又可恢复其亲水性，这种沉淀反应就是可逆沉淀反应，也叫做不变性沉淀反应。
1、等电点为7。利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的pH调至7时，酪蛋白就沉淀出来。用乙醇洗涤沉淀物，除去脂类杂质后便可得到纯酪蛋白。
2、酪蛋白檄胶粒对pH值的变化很敏感。当加入酸，脱脂乳的pH值降低时，酪蛋白微胶粒中的钙与磷酸盐就逐渐游离出采。当pH值达到酪蛋白的等电点6时，就会形成酪蛋白凝固．干酪素生产就是依据这个原理。
3、因为蛋白质在等电点时，正负电荷相互抵消，此时溶解度最低。
1、蛋白质的等电点测定和沉淀反应如下：由于蛋白质表面离子化侧链的存在，蛋白质带净电荷。由于这些侧链都是可以滴定的，对于每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点。
2、在等电点时，蛋白质的理化性质都有变化，可利用性质的变化测定各种蛋白质的等电点。
3、较高的温度和较高的离子强度通常会增加蛋白质之间的热运动和背景离子的浓度，导致蛋白质分子间的吸引力增强，进一步促使沉淀的形成。
4、等电点沉淀法 等电点沉淀法是利用蛋白质在等电点时溶解度最低而各种蛋白质又具有不同等电点的特点进行分离的方法。
5、min），利用考马斯亮蓝法测上清液中蛋白浓度，分析所提蛋白在不同pH值条件下的溶解性。确定蛋白的等电点在pH值=4左右。
6、由于蛋白质在等电点时净电荷为零，减少了分子间的静电斥力，因而容易而沉淀，此时溶解度最小。蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。
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